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别构机制的模式
来源:医学全在线 更新:2007/12/3 字体:

  为了解释别构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式,不少人曾提出过各种模式,各有优缺点,现在主要把Hill模式叙述如下:

  Hill模式

  在协同结合模式中最早的一种是Hill在1909年提出的,企图解释氧结合至血红蛋白的S形饱和曲线,现称为Hill模式,后来经Atkinson应用于别构酶反应,他设想在这个系统中,n分子的配体(S)能够一步结合到酶上去:

  即此反应的总解离常数(K's)由下式决定

K'S=[E][S]n/[ESS]

(6-7)

  而酶的饱和分数

YS=每分子酶蛋白上已结合的底物分子数/每分子酶蛋白上底物结合位点的总数

(6-8)

  又因总的酶浓度[E0]=[E]+[ES0]

故 YS=[ESn]/[E0]=[ESn]/[ESn]+[E]

(6-9)

  合并式6-7和式6-9,消去[ESn],则

YS=[S]n/K'S+[S]n

(6-10)

YSK'S+YS[S]n=[S]n,

YSK'S=(1-Y)[S]n

(6-11)

Ys/1-Ys=[S]n/K'S

(6-11)

log

[YS/(1-YS)]

=nlog[S]-logK'S (6-13)

  因此以对log[S]作图的话,可得斜率为n,纵轴截距为-logK'S的直线(见下图)。

  因v=k0[ESu],Vm=k0[E0],故

=[ESu]/[E0]=v/vω

(6-14)

  将式6-10代入式6-14,即得

[S]n/K'S+[S]n=v/Vm

Vm[S]n=K'Sv+v[S]n

(6-15)

(Vm-v)[S]n=K'Sv

(6-16)

v/Vm-v=[S]n/K'S

(6-17)

logv/Vm-v=nlog[S]-logK'S

(6-18)

  式6-13或6-18即为Hill方程式,式6-18如以logv/Vm-v对log[S]作图,也可得一直线(见下图)。

 Hill作图法

  如v=Vm/2时,式6-19为log1=nlog[S]-logK'S=0(6-19)

  此时的[S]即S0.5,故nlogS0.5=logK'5(6-20)式6-18所得的直线斜率为n,纵轴截距为-logk'S,而横轴截距为logK'S/n,即log[S]0.5,但[S0.5]也可在已知logK'S后通过式6?0求取。

  上节已述及,S0-5就相当于米曼氏动力学中的Km,当K0《k-1/k1时,可反映别构酶对底物的亲和力,S0.5愈小,亲和力愈大,而K's实际上已与亲和力关系不大,因受到n的影响。故反映底物亲和力的参数,已从非别构酶的Km一项移到别构酶的[S]一项,并且式6?0可看出K'S是随[S]而改变的,不是一个常数。由于K'S的测定是假设V=(1/2)Vm或[S]=S0.5的条件下计算的,故有些作者用S0.5S,来代表别构酶的K'5,以免与Km混淆。

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