人和小鼠GM-CSF分别由144和141氨基酸残基组成，均包含17氨基酸的先导序列。成熟的人和小鼠GM-CSF分子分别由127和124个氨基酸残基组成，在氨基酸水平上有54%同源性，但生物学作用具有种属特异性。GM-CSF含有高度保守结构的2个链内二硫键，其中51个与93位之间形成的二硫键对该因子的生物学活性有重要作用。人GM-CSF分子中第21～31和78～94氨基酸残基对刺激造血功能极为重要，而糖基无论在体内或体外对GM-CSF的生物效应似乎无影响。
用GM-CSF转基因小鼠造血细胞为研究模型，发现这类小鼠有高水平的GM-CSF，同时伴有许多细胞组织的损伤。自分泌GM-CSF的造血细胞同时转录IL-1α、TNF和FGF（成纤维细胞生长因子)mRNA。
13.GM-CSF的生物学活性 GM-CSF有多种生物学活性（表4-4和4-7)。
表4-7 GM-CSF的生物学活性
| 体外实验 | |
| 刺激细胞增殖 | 骨髓细胞，粒细胞，巨噬细胞祖细胞，红样，巨核细胞祖细胞，AML，白血病细胞系，BFU-E，内皮细胞，单核-巨噬细胞，淋巴细胞，骨髓来源树突状细胞祖细胞，成骨肉瘤细胞，腺癌细胞 |
| 促进功能 | |
| 中性粒细胞 | 存活和蛋白合成，移动抑制，氧化代谢，脱颗粒，细胞因子分泌，再循环，IgA介导吞噬作用，ADCC吞噬和杀死病原体，表面受体调变，花生四烯酸释放，白三烯和PAF合成 |
| 嗜酸性粒细胞 | 存活，细胞毒，白三烯合成 |
| 嗜碱性粒细胞 | 组胺释放 |
| 巨噬细胞 | 细胞因子合成（如IL-1、TNF-α)，杀灭寄生虫，表面受体、抗原表达，杀灭肿瘤，粘附，氧化代谢 |
| 朗罕氏细胞 | 成熟，存活力和功能 |
| 体内 | |
| 促进造血，嗜酸细胞增多 | |
| 降低血清胆固醇 | |
| 髓样细胞增殖综合征 | |
| 失明和肌肉炎细胞浸润（转基因动物) |
有报导GM-CSF和IL-3的融合蛋白可明显增强造血功能，如融合蛋白PIXY321与同时表达GM-CSFR和IL-3R细胞株结合，亲和力增加5～10倍，促进细胞增殖作用是GM-CSF加IL-3作用的10倍，刺激BFU-E、CFU-E、CFU-GM、CFU-GEMM造血细胞集落作用比单独使用IL-3、GM-CSF或两者联合应用要高10～20倍。
4.GM-CSF受体 人和小鼠 GM-CSFR均由α、β两条链组成，单独α链与配体的结合为低亲合力，β链单独不结合配体，但与α链共同组成高亲和力受体，在信号转导中起主要作用。GM-CSFR。α、β两条链胞膜外结构均属于造血因子受体超家族（或称红细胞生成素受体超家族)成员。已证实GM-CSFRβ链为IL-3、IL-5受体所共用，但在人和小鼠β链的共同情况有所差异。
（1)小鼠GM-CSFR：α链又称STH分子，由包括信号肽在内的396个氨基酸组成，成熟分子约70kDa，与IL-3结合为低亲和力，Kd值4×10-8M。小鼠GM-CSFr β链有AIC2A和AIC2B两种分子，其中AIC2A为GM-CSFR所特有，AIC2B则为GM-CSFR、IL-3R、IL-5R所共有。β链与GM-CSFRα链组成高亲和力受体，Kd为3×10-10M。AIC2A由包括信号肽在内878个氨基酸组成，成熟分子120kDa，糖蛋白，胞浆部分413个氨基酸，不含激酶结构，但可被酪氨酸激酶磷酸化，在信号转导过程中发挥重要作用。
（2)人GM-CSFR：α链为低亲和力受体。人β链又称KH97分子，与小鼠GM-CSFr β链AIC2B有56%同源性，人GM-CSFR β链cDNA编码897个氨基酸，成熟分子120kDa，有16个氨基酸的先导序列，胞膜外区422个氨基酸，穿膜区26个氨基酸，胞浆区433个氨基酸，β链为IL-3、IL-5、GM-CSF受体所共用，其信号转导与酪氨酸磷酸化有关，有关信号转导机理参见本章第三节。
（3)GM-CSFR的分布：GM-CSFR主要分布于髓系细胞，但分布的方式有所不同。在中性粒细胞表面仅有GM-CSFR的α和β链，而无IL-5R和IL-3R的α链，因而IL-3、IL-5对GM-CSF与中性粒细胞表面GM-CSFR结合不发生竞争，由于α链数目少于或等于β链的数目，所以中性粒细胞表面仅有高亲和力GM-CSFR，而无低亲和力受体。IL-3、GM-CSF两种细胞因子均可作用于单核细胞，而且可以相互竞争结合。单核细胞可同时表达IL-3、GM-CSF的高亲和力受体，也表达这两种低亲和力受体，提示在单核细胞表面这两种细胞因子受体α链表达的数目多于β链。在嗜酸性粒细胞表面同时表达IL-3、IL-5和GM-CSF三种受体，而且IL-3、IL-5和GM-CSF三种配体均可相互竞争抑制。嗜碱性粒细胞亦具有这三种受体，但结合相应配体的能力依次是GM-CSF>IL-3>IL-5。
