生 物 化 学
结构
理化性质
功能
Chapter 1

蛋白质
一、分子组成：1、特别元素N： 每g氮=6.25g蛋白质
基本组成单位：aa
NH2
︱
氨基酸：R-C-COOH
︱
H
①带-OH的aa：丝、苏、酪、（化学修饰）
②含疏基的aa：半胱氨酸（酶的活性中心、有保护作用）（谷胱期太）
③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸（带负电荷）
④碱性aa：精、赖、组 （解离带正电荷）
二、aa的理化性质：
①两性解离：aa的等电点（PI） PH＜PI，解离为阳离子
PH=PI，成为兼性离子，是电中性
PH＞PI，解离为阴离子
举例PI1=4.0 PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间
②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm
三、aa的生理功能：
①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键
②多肽链有方向性，由N端→C端（α-氨基，α-羧基）
例：小肽 NH2-精一天冬-甘-谷-COOH 室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH
③肽键平面：
四、蛋白质的分子结构
1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构
2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠
β-转角 无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。
3、三级结构：特点为（1）形状呈现椭圆形、球形（2）空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与（3）使疏水集团位于内部，亲力
集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构：两个（或以上）是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的
蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，
具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级（或以上）的结构。
五、蛋白质的理化性质：
两性触离：兼性、同样有PI
紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量
大分子物质
沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的
两个稳定因素：水合膜和表面电荷。强电解质(如Nacl)可以抑制弱电触质触离也可以吸收弱电触质的水、使之沉淀，即盐析
六、Pr的分离和纯化
利用分子量：分子筛、离心、透析变性后：①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性增加，易被水解③对化学试剂反应性↑
利用电荷：电泳、层析、变性（denaturatcon）-不涉及-级洁构
变性的pr容易沉淀，沉淀的pr不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法：是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙酮)-80℃
七、pr的功能和结构的关系
分子病--- 一级结构发生改变影响其功能，如镰刀形RBC

chepter2、核酸
一、分类 1、DNA：有基因组DNA，线粒体DNA两种，是遗传信息的携带者
2、RNA MRNA：蛋白质合成的模板，指导pr合成
tRNA：将AA转运至核蛋白体
rRNA：与pr结合在一起，成核蛋白体，为pr合成提供场所
二、组成、1、DNA的核酸（dNTP）、A、T、G、C脱氧核糖 磷的一样
2、RNA的——（NTP） A、U、G、C 核糖
特点：①主键是一3`，5`磷的二酯键②方向性：由5`端→3`端游离羟基
三、DNA
（1）DNA一级结构：
核苷酸的排列顺序即碱基排列顺序，蕴藏遗传密码。遗传信息就在此处
（2）DNA二级结构-双螺旋结构 ：①[A]=[T] [G]=[C] ②碱基无组织器官
特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变。
例：从大脑取出一段DNA，在上列哪种组织中找出同源系列（可以杂交）
①人肝②猪脑③狗肺④狼心⑤猪肝 答案为1
DNA是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，按A=T，C=G配对存在，直向相反，
疏水性堆程力 5`-AACGCT-3互补链是{3’-TTGCGA-5’或5’-AGCGTT-3}’
（3）DNA的三极结构 双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋，并且在pr
四、RNA：参与下组成核小体，然后进一步折叠压缩于染色体内，故核小体是染色体基本单位
1、mRNA：7甲基鸟甘帽子，5`端，尾巴、PolgA、3`端（多聚腺苷酸）（转录后又加上去的）
2、tRNA：二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、rRNA：与核糖体pr共同组成核糖体
DNA 和RNA的区别：①总体上RNA为单链，DNA为双链②RNA中，mRNA最重要，量最少（1%-2%），半衰期最短，
tRNA合量介于两者之间，但含稀有碱基最多，
rRNA 合量最多
五、核酸理化性质
在260nm有紫交战吸收峰值
高分子物质
核酸的变性：DNA：氢键被打断
解链温度（Tm）：核酸分子内双链解开50%，增色效应/高色效应
Tm值取决于G+C比例，成正此，同时②与DNA长度有关
DNA变性的复性：解开的单链重新聚合，条件是溶液浓度慢慢降低
但在冰浴中是不能复性的，称为退火，减色效应
六、杂交的条件及其意义及应用
七、核酶：具有酶催化活性的核酸
核酸酶能够水解核酸的酶

Chapter 3 酶
一、酶的化学本质：大部分为pr、少数为RNA、即核酶。
单纯酶：仅有aa残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子{辅酶：透析、超滤能 辅基 不解除}
活性中心：与酶的催化性密切相关的空间区或，这些区域的结构称为必需基团。并不是所有的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质
同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶
例：丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生
用工酶
变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶，（变构调节）
调节亚基和催化亚基 别构激活
调节部位和催化部位 别构抑制
变物酶常在反应开始表现，为关键酶，限速酶。
二、酶的调节方式
快调节：（1）通过别构调节（2）化学修饰（最常见的为磷酸化与去磷酸化）（3）不涉及共价键改变（4）涉及到共价键改变（5）常有放大作用
慢调节：
三、酶的催化反应特点：
（1）效率高，能降低反应的活化能
（2）特异性高
四、酶反应动力学：
1、底物浓度，对反应速度的影响：米一曼氏方程
V＝
KM反应酶和底物的亲合力，KM定，则亲合力低，反之亦然。
（1）当[S]＜KM时，V＝
（2）当[S]＞KM时，V＝Vma
（3）当V＝1/2Vmax，Km＝[S]
2、酶浓度：
3、温度：最适温度（反应速度最快）
4、PH值：最适PH值（反应速度最快）
5、激活剂：使酶活性增加
6、抑制剂：可逆抑制和不可逆抑制
可逆抑制最重要，又分为1竞争性抑制，抑制剂与底物共同竞争酶的性中心，此时常有相似结构，此时KM值增大。Vmax可以不变。
决定Vmax
I＋E＋S→ES E＋P
2、非竞争性抑制：抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性，KM值不变（有增大，有减小）Vmax减小。
I＋E＋S→ES＋I →E＋P
3、反竞争性抑制，抑制剂与中间物（ES）结合，KM值下降，Vmax下降，
E＋S→ES＋I→E＋P
常考点：（1）只有PH，T才有最适条件影响酶促反应。
（2）常考抑制剂在不同类型中KM，Vmax的变化

Chapter 4

 糖代谢
分解代谢 最重要
合成代谢
调节
生理意义
一、葡萄糖的分解途径：
（一）无氧酵解：无氧情况下，产生乳酸，提供少量能量
1、关键酶：已糖激酶，6-磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶，（1）催化反应都是不可逆反应，单向反应，（2）关键E语性常较低，多为限速E。
2、进行的部位：胞液（特别，大部分多在线粒体中进行）
3、消耗能量：2ATP
生成能量：4ATP
4、重要的中间产物：磷酸二羟丙酮：葡萄糖和甘油的交汇点
5、在特殊情况（病理，肺心病，长跑，高原）在特殊的细胞（水质细胞RBC）里起作用。
（二）有氧氧化，有氧的情况下，机体ATP主要来源，途径。
前阶段相同，丙酮酸在丙酮酸脱氯酶作用下→乙酰COA
三羧酸循环：（1）有4次脱氢 3次以NAD+→NADH→3ATP
1次FAD→FADH2→2ATP
（2）底物水平磷酸化琥珀酸COA→琥珀酸：GOP＋PI→GTP
底物在分解时将能量传给ADP使→ATP
琥珀酸COA，1.3一二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮的是高能底物，
（3）重要的转变反应
（4）三大营养物质转换的枢纽，同时是共同的代谢通路。
COA是联结三大营养的物质代谢的枢纽。
例：下列哪些物质直接参与三羧酸循环：ABCEF
（A）FAD（B）草酰乙酸（C）α一酮戊二酸（D）ADP（E）PI（F）GOP
（三）磷酸戊糖途径（HMPS）过程不看
1、主要作用：（1）不是直接提供能量，而是提供大量NADPH+H为供氢体
（2）为核酸的生物合成提供核糖，提供5－磷酸核糖
2、关键酶：6－磷酸葡萄糖脱氢酶
3、NADPH的意义：（1）机体最主要的供氢体，为物质还原提供H
（2）维持还原型谷胱苷肽（GSH）的含量，利用疏基，还原超氧化物
GSH＋GSH→GSSG（氧化型）＋H20(由GSH还原酶参与)
例：“蚕豆病”的原因是体内缺点关键E：6－磷酸葡萄脱氢E
（3）参与机体生物转化作用
NND参与呼吸链，提供ATP，NADPH＋H＋不参与
例：能为核苷酸酸提供原料，5-磷酸粒糖
合成反应，有ATP参与，称合成酶，无ATP参与，称合酶
二、糖原合成与分解：
保持血糖浓度维持相对稳定的途径
（一）1、糖原合成的部位，肝脏和肌肉
2、糖原合成的关键E：糖原合酶{磷酸化，活性降低；去磷酸化，活性升高}
3、重有中间物质：UDPG葡萄糖的活化形式，或称为活性葡萄糖
4、机体能量合成代谢的主要形式ATP，尚有GTP、CTP、UTP，其中UTP参与糖原的合成
其中UTP参与糖原的合成
（二）1、糖原分解的关键E：糖原磷酸化酶
2、糖原分解的部位， 肝脏（肌肉不能直接分解糖原，因为缺乏）
G－6磷酸酶，入不能直接补充血糖浓度，肌肉分解糖原指无氧酵解。
糖原上一个葡萄糖残基在肌肉分解后产生３分子ATP
三、糖异生（非糖物质转变为糖）：糖无氧分解的逆过程，克服了３个能障．即
1、意义：长期饥饿时，增强补充血糖
2、糖异性的四个关键E
3、中间产物质都可糖异生产生G
大部分：分解：线为体，但G的无氧酵解在胞液进行
　　　　合成：胞液

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