一、TCRαβ和TCRγδ
TCRαβ和TCRγδ中两个多态型亚单位具有类似免疫球蛋白可变区（V)和恒定区（C)的结构域，其中V区能同抗原特异地结合。αβ或γδ链通常以异源二聚体形式表达在T细胞表面，成熟的T淋巴细胞根据其细胞表面表达的异源二聚体受体类型不同可分为两个亚群：TCRαβ亚群，包括大多数的外周成熟T细胞；TCRγδ亚群，主要是定居在组织上皮中大多数淋巴细胞。
(一)TCRαβ
CD4阳性TCRαβ T细胞可识别非已MHCⅡ类抗原（同种异体抗原)或自身MHCⅡ类抗原与外来抗原复合物。CD8阳性TCRαβT细胞则可识别非已MHC I类抗原或自身MHC I类抗原与外来抗原的复合物。α链分子量44-60kDa，等电点为4.4-4.7；β链40-55kDa，等电点6.0-6.2。α和β链各由一个可变区（V区)和一个恒定区（C区)组成，与Ig的V区和C区大小相似。每个功能区系由二硫键相连的50-60氨基酸残基组成的环肽。此外还有一个穿膜区和一个烄短的含亲水氨基酸的胞浆部分（5个氨基酸残基)。α和β链的连接肽（connecting peptide)处由二硫键连接为双体。在空膜部分各含一个赖氨酸，可能同CD3中γ、ε和δ键穿膜部分的天冬氨酸或谷氨酸形成盐桥，与TCR信号通过CD3传递有关。
（二)TCRγδ
γ链分子量为40-60kDa，δ链为40-60kDa，γ与δ链由非共价键相连。在小鼠和部分人的TCR中，γ和δ也可由二硫键相连接，这种二聚体中γ和δ链分子量分别为36-40kDa和43kDa。
二、CD3γ、δ和 ε链
CD3ε、γ和δ链的cDNA序列分析表明，它们都属于I型跨膜蛋白，都含有一个约有50氨基酸残基组成的类似免疫球蛋白胞外功能域，编码这些肽链的基因密切连锁，可能起源于同一祖先基因。在复合体中，CD3γ、δ和ε以二种非共价键形式γε和δε异源二聚体存在。
ε链分子量为20-25kDa，从编码ε cDNA推算出多肽链的结构，包括氨基端104个亲水性氨基酸，穿膜部分为26个氨基酸残基，胞浆内为81个氨基酸残基。编码ε基因与δ链基因连锁在一起。研究表明，ε链胞浆内功能域的缺失不会导致明显的信号转导障碍，且缺乏ε链的TCDR/CD3复合体足以产生抗原介导的细胞活化和IL-2的产生。但通过构建嵌合分子进行基因转染试验证实，在缺失ζ链的淋巴细胞中，ε链胞浆功能域可以转导淋巴细胞活化信号。另外，ε和ζ胞浆功能域活化T细胞可引起不同方式的蛋白磷酸化，提示ε和ζ亚单位可能涉及到两种不同的独立的跨膜信号转导生化途径。目前研究发现，ε链主要介导抗原或超抗原（superantigen)的活化信号；ζ链除介导抗原的活化信号外，还可介导经淋巴细胞表面分子（如CD2)以及致有丝分裂原（如PHA、PMA)所产生的活化信号。
