蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，主要形式包括α-螺旋、β-折叠和β-转角等。α-螺旋的特点如下(图1-2):
（1)多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
（2)第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
（3)组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。
3. 蛋白质的三级结构和四级结构
多肽连在二级结构的基础上进一步盘曲与折叠医学.全在.线www.med126.com，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布称为三级结构。
由两条或多条肽链构成的蛋白质称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中各多肽链（亚基)的立体排布和相互关系称为蛋白质的四级结构。对多亚基蛋白质而言，单独的亚基没有生物学活性，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。
4. 蛋白质变性
在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏（但不包括肽链的断裂等一级结构变化)，导致蛋白质理化性质、生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
三、蛋白质结构与功能的关系
1.一级结构与功能的关系
（1) 一级结构是空间构象和功能的的基础，相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能。
（2) 不同种属来源的同种蛋白质一级结构的差异可以用来分析和判断种属进化的程度。
（3) 蛋白质的一级结构的改变可以导致分子病，如镰刀状红细胞贫血症。
2.空间构象与功能的关系
（1)高级结构是表现功能的形式，没有适当的空间结构形式，蛋白质不会发挥生物学功能。如血红蛋白（Hb)是由α2β2组成的四聚体,每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb)相似，亚铁血红素位于分子疏水的“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂。Hb则称为别构蛋白。很多调节蛋白、催化代谢反应的关键酶属于变构蛋白或变构酶。
（2)构象病。因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病，如朊病毒病、阿尔茨海默病、巴金森氏病等。
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