(三)末端补体分子
末端补体分子C6，C7，C8和C9是构成膜攻击复合体（MAC)引起靶细胞溶解破坏的重要组成成分。功能上的相似性反映了它们结构上的共同性。均具有420kDa的I型凝血敏感蛋白重复序列（thrombospondin type I repeat,TSP-1)，而且与TSP-1特有的β片层、和β螺旋结构的立体配体也是类似的。此种结构单位也存在于备解素（properdin)和疟原虫的羧箕末端。除TSP-1外，它们还具有1个拷贝的低密度脂蛋白受体结构功能域（low density lipoprotein receptor module,LDL-R)，1个表皮生长因子前体结构功能域（EGf precusor module)。在肽链的中央还有1个半胱酸贫乏区与细胞毒性细胞和NK细胞释放的perforin的结构具有相似性（图5-19)。其中C6和C7具有更大的同源性。二者除上述的结构功能域外，在C端还存在着富含半胱氨酸的重复序列，即为2个CSR和2个与I因子重链中有一个区具有同源性的结构功能域（factor I module,FIM)。二者的分子量也相近似，分别为128kDa和121kDa。显著的差别仅仅是C6的N端多1个由59个氨基酸组成的TSP-1。
图5-19 末端补体分子的结构功能域
（四)具有SCR的6种补体调节蛋白
补体活化调节蛋白（requlator of complement activation,RCA)包括：CR1、CR2、H因子、C4bp、DAF和MCP。它们共同的结构特征是均具有多个类似的短同源重复序列（SCR)。SCR也称Shushi单位。一个SCR约由60-70个氨基酸残基所组成，大小为4.5nm。SCR之间有20-40%的同源性。所有的SCR均具有固定的保守骨架序列（其中有4个半胱氨酸形成两个二硫键)，并与脯氨酸、色氨酸、酪氨酸/丙氨酸、甘氨酸相维系而形成一独特的结构单位（图5-20)。这一结构单位在CR1中有32个，CR2中有15-16个，H因子中有20个，C4b中有12个，DAF和MCP中各有4个，而且是构成这些补体蛋白肽甸的主要结构。SCR在RCA中的功能是与C3、C4和C5结合，发挥其调节作用。在前述的C1r、Cls、C2、Bf、C6和C7中也含有几种非补体性蛋白如IL-2R、β2糖蛋白1（β2-1)、内皮细胞-白细胞粘附分子-1（ELAM-1)、淋巴细胞的归位受体和凝血因子Ⅻ的b亚单位中也含有SCR，但其意义不详。值得注意的是，牛痘病毒具有SCR的编码DNA，且与C4bp的SCR相类似，可逃避补体经典途径对其发挥作用。
图5-20 SCR的结构（模式图)
注：（A)SCR结构；有44%的SCR是保守的，
包括形成链内二硫键的4个半胱氨酸
（B)具有重迭链内二硫键（……)的SCR
此外，在补体的膜性调节分子中，DAF、MCP、C8bp和CD59四种分子者是以糖基磷酯酰肌醇锚（GPI)而固定在细胞膜上的。锚的核心结构是：protein-CO-NH-CH2-PO4-6-man-α1,2-man-α1,6-man-α1,4-G1CN--α1,6MYO-inositol-1-PO4-Lipid。此种结构还存在于多种非补体蛋白中，如碱性磷酸酶、乙酰胆碱酯酶、Thy-1及布氏锥虫的变异体表面糖蛋白等。补体蛋白DAF、MCP、CD59和C8bp（HRF)可借助于这样的结构而使补体对自身细胞的损伤减至最小。这就是近日逐渐阐明的补体同源限制性（homologous restriction)。阵发性血红蛋白尿（PNH)之所以对补体攻击敏感，正是由于其红细胞膜上缺乏含有GPI锚的分子，因而使机体的正常同源限制性作用失去效能所致。
